Slide 1:
	predit en 1951 mais verifie experimentallement plus de 12 ans 
	apres!

Slide 2:
	Un exemple de feuillet beta. Les interactions majeures sont au 
	niveau du backbone (chaine principale). Ici on voit 3 chaines 
	peptidiques; la paire de chaine du haut est parallele tandis que 
	la paire du bas est anti-parallele.

	On a du bleu pour les atomes d'azote N, rouge pour oxygene O et 
	gris pour les atomes de carbone C. Ici on voit les liens inter-atomes 
	seulement. Il manque les atomes d'hydrogene... qui seraient lies 
	aux atomes d'azote a mi-chemin sur les lignes pointillees.
	Le pont H est alors l'interaction:  C=O...H-N  l'oxygene veut 
	voler l'hydrogene de l'azote! La chaine commence au N-terminal 
	(en bleu car azote) et se termine au C-terminal (en gris car 
	carbone). Les atomes d'oxygenes sont de part et d'autres de la 
	chaine et peuvent etre places de facons geometriques connaissant 
	la position des autres atomes du backbone. En fait le calcul des 
	angles phi/psi/omega n'implique pas les atomes d'oxygene.

	A remarquer ici: 1 patron de pont H entre paire parallele et
	2 patrons entre paire anti-parallele. Ces 2 patrons sont souvent 
	appeles "Closed" et "Opened" ou bien "Narrow" et "Wide". Le patron 
	"Closed" voit les 2 ponts H plus pres l'un de l'autre que dans le 
	patron "Opened"...

	patron parallele:     HBond( k, i+1 ) ^ HBond( i-1, k )
	patron anti Closed:   HBond( i, j ) ^ HBond( j, i )
	patron anti Opened:   HBond( i-1, j+1 ) ^ HBond( i+1, j-1 )

	HBond( i, j ) est vrai si le C=O de i vole le H-N de j :-)

Slide 3:
	vue de cote d'un feuillet. En vert on a les carbones beta; i.e. le 
	premier atome de carbone de la chaine laterale (side-chain).
	Si on suit un strand on voit que les side-chains alternent de part 
	et d'autre du feuillet (i pointe vers le haut, i+1 vers le bas, 
	i+2 vers le haut et ainsi de suite). Chaque side-chain a un 
	partenaire lateral, et forment ainsi une bande, un peu comme les 
	coupes forestieres dans lesquelles on laisse une rangee d'arbre 
	entre chaque rangee de coupe. D'ou les partenaires beta! On 
	soupsconne que la nature des acides amines; i.e. le contenue en 
	atomes des sides-chains sont correles pour les partenaires beta 
	etant donne qu'ils se retrouvent proches dans l'espace.

Slide 4:
	Un beta-bulge est un residue d'extra qui s'insere dans un des 
	strands. Le residue d'extra va dans un strand de bordure 
	seulement! Ca introduit alors d'autres motifs de ponts H autres 
	que les 3 discutes auparavant. On a peut-etre pas assez 
	d'exemplaires dans PDB pour faire une etude statistique (pour les 
	predire de la sequence). Y'a un papier sur la classification de 
	ces beta-bulges.

Slide 5:
	un exemple particulier de beta-sheet: un beta-helix. C'est pareil 
	a une helice alpha sauf que le rayon est bien + grand.

Slide 6:
	un exemple particulier de beta-sheet: un beta-propeller. Ce sont 4 
	feuillets beta qui s'assemble dans l'espace pour former une 
	turbine...

Slide 7:
	un exemple particulier de beta-sheet: un beta-sandwich. C'est 2 
	feuillets beta qui se mettent 1 par dessus l'autre.

Slides 8-9:
	Beta-barrel. C'est un 
	feuillet beta dont le dernier strand est apparie au premier de 
	sorte qu'il n'y a pas de strand de "bordure" puisque chaque strand 
	a 2 voisins.
	
Slides 10-12:
	l'aggregation des feuillets beta.

Slide 13:
	les forces en jeu entre les 2 chaines peptidiques. Les charges 
	partielles sur les atomes sont notes en rouges. La principale 
	force liant les 2 chaines est le pont H (#1) entre le C=O et le 
	H-N. Ensuite on a les dipoles C=O C=O (#3), et le pont H bifurque 
	(#5). Les autres interations, le dipole H-N H-N (#4) et le #2 
	sont d'ordre plus faibles.

Slide 14:
	article sur dipole C=O C=O (#3) et le pont H bifurque C-H...O 
	(#5).

Slides 15-16:
	Annotation des feuillets beta a partir des coordonnees atomiques.